Biosynthèse de l'hydrogénase chez Escherichia coli. Incorporation du nickel, maturation et translocation transmembranaire de l'hydrogénase

Auteur(s) : RODRIGUE, Agnès Contributeurs : WU, Long-Fei Éditeur(s) : INSA de Lyon Date de publication : 25-09-2000

Accès à la ressource :  http://docinsa.insa-lyon.fr/these/pont.php?id=rodr... Description : En conditions de croissance anaérobies, l'entérobactérie Escherichia coli synthétise trois isoenzymes hydrogénase (HYD). HYD1 et HYD2 sont des protéines intégralement membranaires, composées chacune d'une petite et d'une grande sous-unités, tandis que HYD3 est une protéine périphérique de la membrane cytoplasmique. HYD1 et HYD2 catalyse l'oxydation de l'hydrogène couplée à la réduction d'un accepteur terminal d'électrons. HYD3 est responsable de la production d'hydrogène en liaison avec l'oxydation du formiate. Les trois hydrogénase contiennent du nickel. Nous avons démontré que l'incorporation du nickel dans les grandes sous-unités des trois hydrogénsases se déroule dans le cytoplasme. Les protèines chaperons GroEL et GroES sont nécessaires à l'incorporation du nickel dans HYD3, mais pas dans HYD2. D'autre part nos études cellulaire, biochimique te immunologique révèlent que : (1) HYD2 est localisée dans le périplasme, (2) l'incorporation du nickel engendre un changement de conformation et une condition préalable de la translocation de HYD2, (3) la translocation de HYD2 est indépendante de la protéine SecY. Enfin, après clonage de l'opéron hyb codantHYD2, nous avons montré que les deux sous-unités de HYD2 sont co-transloquées. L'ensemble de ces résultats suggère l'existence d'un nouveau mécanisme pour la translocation de l'hydrogénase. Langue : Français

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